Flavin adenin dinucleotid

În lumea de astăzi, Flavin adenin dinucleotid este un subiect relevant care a căpătat o mare importanță în diferite domenii. De la politică la știință, Flavin adenin dinucleotid a captat atenția experților și a oamenilor obișnuiți deopotrivă. De-a lungul istoriei, Flavin adenin dinucleotid a fost subiectul unor dezbateri aprofundate, cercetări și analize care au făcut lumină asupra importanței și relevanței sale în societate. În acest articol, vom explora diferite aspecte legate de Flavin adenin dinucleotid, de la origini până la impactul său astăzi, cu scopul de a oferi o viziune cuprinzătoare și completă asupra acestui subiect care ne preocupă atât de mult.

Flavin adenin dinucleotid
Identificare
SMILES
Număr CAS146-14-5
ChEMBLCHEMBL1232653
PubChem CID643975
Formulă chimicăC₂₇H₃₃N₉O₁₅P₂[1]  Modificați la Wikidata
Masă molară785,157 u.a.m.[1]  Modificați la Wikidata
Sunt folosite unitățile SI și condițiile de temperatură și presiune normale dacă nu s-a specificat altfel.
Modifică date / text Consultați documentația formatului

Flavin adenin dinucleotidul (FAD) este o coenzimă implicată în variate procese enzimatice din metabolism. Este adesea asociat cu proteine, formând flavoproteine, împreună cu flavin mononucleotidul (FMN).

Proprietăți

FAD poate să se afle în patru stări de oxidare diferite, acestea fiind: flavin-N(5)-oxidul, forma chinonică, forma semichinonică și forma hidrochinonică.[2] Conversia între diferitele forme redox se face prin acceptarea și donarea de electroni. În forma oxidată, chinonică, FAD acceptă doi electroni și doi protoni, formând forma hidrochinonică, FADH2. Semichinona (FADH·) se poate forma fie prin reducerea FAD sau oxidarea 2, procese care au loc prin acceptarea și respectiv cedarea unui electron și a unui proton. Unele proteine generează și mențin cofactorul flavinic în forma de aminoxid, flavin-N(5)-oxid.[3][4]

Reacția de echilibru dintre FAD și FAD2 (oxidare, reducere)

Biosinteză

În ficat (preponderent), rinichi și alte tipuri de țesut (mai puțin mucoasa intestinului subțire) are loc formarea de FAD prin legarea AMP (provenit dintr-o moleculă de ATP) de FMN, sub influența FMN-pirofosfatazei și a ionilor de Mg.

Vezi și

Referințe

  1. ^ a b c „Flavin adenin dinucleotid”, flavin adenine dinucleotide (în engleză), PubChem, accesat în  
  2. ^ Teufel, Robin; Agarwal, Vinayak; Moore, Bradley S. (). „Unusual flavoenzyme catalysis in marine bacteria”. Current Opinion in Chemical Biology. 31: 31–39. doi:10.1016/j.cbpa.2016.01.001. ISSN 1879-0402. PMC 4870101 Accesibil gratuit. PMID 26803009. 
  3. ^ Teufel, R; Miyanaga, A; Michaudel, Q; Stull, F; Louie, G; Noel, JP; Baran, PS; Palfey, B; Moore, BS (). „Flavin-mediated dual oxidation controls an enzymatic Favorskii-type rearrangement”. Nature. 503 (7477): 552–6. doi:10.1038/nature12643. PMC 3844076 Accesibil gratuit. PMID 24162851. 
  4. ^ Teufel, Robin; Stull, Frederick; Meehan, Michael J.; Michaudel, Quentin; Dorrestein, Pieter C.; Palfey, Bruce; Moore, Bradley S. (). „Biochemical Establishment and Characterization of EncM's Flavin-N5-oxide Cofactor”. Journal of the American Chemical Society. 137 (25): 8078–8085. doi:10.1021/jacs.5b03983. ISSN 1520-5126. PMC 4720136 Accesibil gratuit. PMID 26067765.